Fluorophotometric Study on the Interaction Between Methotrexate and Serum Albumin
摘 要
应用荧光光度法研究了水溶液中甲氨蝶呤与牛血清白蛋白以及人血清白蛋白分子间的结合反应,讨论了甲氨蝶呤对蛋白质内源荧光的猝灭机理,测定出甲氨蝶呤与牛血清白蛋白以及人血清白蛋白的结合常数分别为6.76×105L·mol-1,2.69×105L·mol-1,相应的结合位点数分别为1.09,1.02.依据Frster非辐射能量转移理论确定了供体-受体间的结合距离和能量转移效率,并用同步荧光技术考察了甲氨蝶呤对蛋白质构象的影响.
Abstract
The combination of methotrexate(MTX) with bovine serum albumin (BSA) or human serum albumin (HSA) in aqueous solution was studied by fluorophotometry.It was shown that the combination constant were found to be 6.76×105 and 2.69×105L·mol-1 for BSA and HSA,and the number of binding sites (n) were 1.09 and 1.02,respectively.The mechanism of fluorescence quenching is a static quenching process.The binding distance between MTX and BSA or HSA and the rate of energy transfer were obtained based on the theory of Frester energy transfer.The effect of methotrexate on the configuration of BSA or HSA was also analyzed using synchronous fluorescence technique.
中图分类号 O657.32
所属栏目 试验与研究
基金项目 聊城大学科研基金(X061003)
收稿日期 2006/11/7
修改稿日期
网络出版日期
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备注张爱梅(1948-),女,山东莘县人,教授,从事分析化学教学与科研.
引用该论文: ZHANG Ai-mei,JIA Li-ping,PENG Mei-li. Fluorophotometric Study on the Interaction Between Methotrexate and Serum Albumin[J]. Physical Testing and Chemical Analysis part B:Chemical Analysis, 2007, 43(9): 719~722
张爱梅,贾丽萍,彭美丽. 荧光光度法研究甲氨蝶呤和蛋白质的相互作用[J]. 理化检验-化学分册, 2007, 43(9): 719~722
被引情况:
【1】胡雪娇,李彦周,熊宇迪,刘霞, "光谱学方法应用于小分子与牛血清白蛋白相互作用研究进展",理化检验-化学分册 46, 583-588(2010)
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参考文献
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