葛根素对α-糜蛋白酶的结构及其活性影响
Effect of Puerarin on the Structure and Activity of α-Chymotrypsin
摘 要
应用荧光光谱、圆二色光谱及酶活性检测等方法研究了葛根素与α-糜蛋白酶的相互作用,结果表明:葛根素对α-糜蛋白酶的荧光猝灭机理为非辐射能量转移的静态猝灭,两者之间的相互作用力主要是范德华力或氢键作用力,根据Frster非辐射能量转移理论测得葛根素在α-糜蛋白酶中的结合位置与色氨酸残基间的距离为3.67 nm;通过圆二色谱(CD)光谱研究表明葛根素能够引起α-糜蛋白酶的二级结构发生变化;酶活性试验表明葛根素可作为α-糜蛋白酶的抑制剂.
α-糜蛋白酶
荧光光谱
圆二色谱
酶活性
Puerarin
α-Chymotrypsin
Fluorescence spectrometry
Circular dichroism spectrometry
Enzyme activityα-
Abstract
The interaction of puerarin and α-chymotrypsin was studied by fluorescence spectrometry,circular dichrosim spectrometry and measurement of enzyme activity.It was found that the mechanism of fluorescence quenching of α-chymotrypsin by puerarin was a static quenching of non-radiative energy transfer,and that the interaction between them was mainly related to the action of van der Waals forces or hydrogen bond.Distance between the binding position of puerarin in α-chymotrypsin and the tryptophan radical was calculated by the Frster non-radiative energy transfer theory and found to be 3.67 nm.Besides,change of secondary structure of α-chymotrypsin was induced by pueparin as shown by the result of circular dichroism spectroscopic study,and pueparin was capable to be used as an inhibitor for activity of α-chymotrypsin.
中图分类号 O657
所属栏目 工作简报
基金项目 国家自然科学基金(2006088);广西应用基础研究专项(0639028);广西师范大学重点项目(师政科技2005第1号)资助
收稿日期 2009/1/26
修改稿日期
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备注田建袅(1977-),女,山西代县人,副教授,博士,研究方向为生物分析化学.
引用该论文: TIAN Jian-niao,LI Cai-feng,ZHAO Yan-chun,ZHOU Liu-jin,ZHAO Shu-lin. Effect of Puerarin on the Structure and Activity of α-Chymotrypsin[J]. Physical Testing and Chemical Analysis part B:Chemical Analysis, 2010, 46(4): 364～367
田建袅,黎彩凤,赵彦春,周柳金,赵书林. 葛根素对α-糜蛋白酶的结构及其活性影响[J]. 理化检验－化学分册, 2010, 46(4): 364～367
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参考文献
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